Biomoleküle zeichnen sich durch ihre inhärente strukturelle Dynamik aus, die in funktionalem Zusammenhang mit ihrer Funktion steht. In unserer Forschung beschäftigen wir uns mit der strukturellen Dynamik von Proteinen im Milli- bis Mikrosekundenbereich. In diesem Zeitfenster finden lokale Umlagerungen der dreidimensionalen Struktur statt, welche die Bindung von bioaktiven Verbindungen (Liganden, Enzymsubstraten etc.) ermöglichen. NMR-Spektroskopie erlaubt die ortsaufgelöste und quantitative Beobachtung dieser strukturellen Dynamik. Durch die Kombination mit anderen biophysikalischen Methoden wird der Zusammenhang zwischen struktureller Dynamik und Bindungsaffinität experimentell zugänglich.
NMR-Relaxationsdispersionsmessungen zur Charakterisierung funktionaler struktureller Dynamik in der Biokatalyse.